24.04.2026 08:34
Коллаген: незаменимый белок для прочности кожи Прочность коллагена (устойчивость к растяжению и сдавливанию) делает его
Коллаген: незаменимый белок для прочности кожи
Прочность коллагена (устойчивость к растяжению и сдавливанию) делает его незаменимым белком в организме человека. Он определяет способность кожи сопротивляться механическим усилиям.
👁Известны 42 гена коллагенов, 28 типов коллагена (у позвоночных), при этом выявлено 25 разновидностей alfa-цепей, что свидетельствует о возможных 10 тыс. вариаций комбинаторной сборки коллагенов. Молекулярную основу коллагена составляют три alfa-цепи, укладывающиеся в плотную спираль (гомотримерная структура – три одинаковые цепи, гетеротримерная структура – задействованы два или три типа цепей).
Для фибриллярных белков характерна непрерывная гомогенная форма спирали, для остальных – прерывистая с периодами нарушенной геометрии. Каждая alfa-цепь богата пролином и глицином; взаимодействие между этими аминокислотами, расположенными на разных цепях, важно для формирования устойчивой итоговой структуры тройной спирали.
Вообще триплет глицин – пролин – гидроксипролин – это самая распространенная аминокислотная последовательность коллагена (10%).
🔸Пролин важен для спиральной стабильности alfa-цепи, самая маленькая аминокислота глицин (каждый третий аминокислотный остаток) – для плотной укладки всех трех цепей и формирования суперспирали.
🔸Гидроксипролин – основа термальной стабильности тройной спирали. Включение лизина также важно для формирования ковалентных связей между цепями внутри спирали или между спиралями при образовании фибриллы. При этом ковалентные связи между лизиновыми остатками обеспечивают формирование десмозина, как и у эластиновых волокон.
Пост создан на основе статьи "Протеогликаны – регуляторы тонких процессов в межклеточном матриксе" (с) 14Les novelles esthetiques
Прочность коллагена (устойчивость к растяжению и сдавливанию) делает его незаменимым белком в организме человека. Он определяет способность кожи сопротивляться механическим усилиям.
👁Известны 42 гена коллагенов, 28 типов коллагена (у позвоночных), при этом выявлено 25 разновидностей alfa-цепей, что свидетельствует о возможных 10 тыс. вариаций комбинаторной сборки коллагенов. Молекулярную основу коллагена составляют три alfa-цепи, укладывающиеся в плотную спираль (гомотримерная структура – три одинаковые цепи, гетеротримерная структура – задействованы два или три типа цепей).
Для фибриллярных белков характерна непрерывная гомогенная форма спирали, для остальных – прерывистая с периодами нарушенной геометрии. Каждая alfa-цепь богата пролином и глицином; взаимодействие между этими аминокислотами, расположенными на разных цепях, важно для формирования устойчивой итоговой структуры тройной спирали.
Вообще триплет глицин – пролин – гидроксипролин – это самая распространенная аминокислотная последовательность коллагена (10%).
🔸Пролин важен для спиральной стабильности alfa-цепи, самая маленькая аминокислота глицин (каждый третий аминокислотный остаток) – для плотной укладки всех трех цепей и формирования суперспирали.
🔸Гидроксипролин – основа термальной стабильности тройной спирали. Включение лизина также важно для формирования ковалентных связей между цепями внутри спирали или между спиралями при образовании фибриллы. При этом ковалентные связи между лизиновыми остатками обеспечивают формирование десмозина, как и у эластиновых волокон.
Пост создан на основе статьи "Протеогликаны – регуляторы тонких процессов в межклеточном матриксе" (с) 14Les novelles esthetiques