10.06.2026 14:15
Описан новый путь образования амилоидных агрегатов в мышечных белках Сотрудники Института теоретической и экспериментал
Описан новый путь образования амилоидных агрегатов в мышечных белках
Сотрудники Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН совместно с коллегами показали, что иммуноглобулиноподобные домены могут играть ключевую роль в образовании особого типа амилоидных агрегатов.
Исследования показали, что титин и миозин-связывающий белок C способны образовывать амилоидные агрегаты особого типа: они имеют аморфную, а не фибриллярную морфологию, но при этом обладают признаками амилоидной природы — связывают тиофлавин T и Конго красный, а также содержат cross-β-структуру. При этом формирование таких агрегатов происходит быстро, минуя стадию зародышеобразования, характерную для классических амилоидных фибрилл.
«Обнаруженный механизм отличается от классического образования амилоидных фибрилл: в случае титина и миозин-связывающего белка C, вероятно, перестраиваются только отдельные домены или локальные участки, тогда как общая вторичная структура белка во многом сохраняется. Поскольку оба белка входят в состав саркомера, такие локальные амилоидоподобные взаимодействия могут быть связаны с изменением физических свойств мышечной клетки — её вязкоупругости, устойчивости к нагрузке и способности к адаптации», — прокомментировал работу ведущий научный сотрудник лаборатории биофармакологии ИТЭБ РАН Александр Бобылёв.
Авторы предлагают рассматривать такой процесс как новый путь амилоидной агрегации — самошаблонирующую аморфную β-сборку. По их мнению, этот механизм может быть характерен для многодоменных белков саркомерного цитоскелета и в будущем поможет лучше понять, как белковые агрегаты влияют на свойства мышечных клеток, включая их вязкоупругость и устойчивость к нагрузкам.
#Грани_РАН
Сотрудники Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН совместно с коллегами показали, что иммуноглобулиноподобные домены могут играть ключевую роль в образовании особого типа амилоидных агрегатов.
Исследования показали, что титин и миозин-связывающий белок C способны образовывать амилоидные агрегаты особого типа: они имеют аморфную, а не фибриллярную морфологию, но при этом обладают признаками амилоидной природы — связывают тиофлавин T и Конго красный, а также содержат cross-β-структуру. При этом формирование таких агрегатов происходит быстро, минуя стадию зародышеобразования, характерную для классических амилоидных фибрилл.
«Обнаруженный механизм отличается от классического образования амилоидных фибрилл: в случае титина и миозин-связывающего белка C, вероятно, перестраиваются только отдельные домены или локальные участки, тогда как общая вторичная структура белка во многом сохраняется. Поскольку оба белка входят в состав саркомера, такие локальные амилоидоподобные взаимодействия могут быть связаны с изменением физических свойств мышечной клетки — её вязкоупругости, устойчивости к нагрузке и способности к адаптации», — прокомментировал работу ведущий научный сотрудник лаборатории биофармакологии ИТЭБ РАН Александр Бобылёв.
Авторы предлагают рассматривать такой процесс как новый путь амилоидной агрегации — самошаблонирующую аморфную β-сборку. По их мнению, этот механизм может быть характерен для многодоменных белков саркомерного цитоскелета и в будущем поможет лучше понять, как белковые агрегаты влияют на свойства мышечных клеток, включая их вязкоупругость и устойчивость к нагрузкам.
#Грани_РАН